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%A 张楠，邢媛， 张炜 %T
胰岛淀粉样多肽的分子结构、毒性及其抑制因素%0 Journal Article %D 2016 %J 神经药理学报 %R 10.3969/j.issn.2095-1396.2016.04.008 %P 50-64 %V 6 %N 4 %U {http://actanp.hebeinu.edu.cn/CN/abstract/article_328.shtml} %8 2016-08-26 %X 人胰岛淀粉样多肽（human amylin，hAmylin）是 2 型糖尿病患者胰岛中淀粉样蛋白沉积的主要成分，是由 37 个氨基酸组成的多肽。生理状态下，hAmylin 与胰岛素共同产生并储存于胰岛β细胞，按 1 ∶ 100 的比例共同分泌，且促进胰岛素分泌的因素亦均可促进 hAmylin 分泌。hAmylin 的单体结构未折叠，呈不稳定状态。与β淀粉样蛋白（amyloid β peptide，Aβ）一样，hAmylin 的细胞毒性与其单体状态不稳定，易发生聚集，形成寡聚物及纤维结构的特性有关。hAmylin 的聚集会对细胞造成不可逆的损伤。该文重点综述了 hAmylin 的结构、聚集与脂质膜的相互作用、毒性及其毒性抑制剂的最新研究进展。